蛋白质分子量测定_质谱分析_百泰派克生物
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CE-SDS蛋白异构化分析
蛋白异构化分析是研究蛋白质在结构和功能上的差异性的一种方法。蛋白质是生命活动中的关键分子，其功能与其结构紧密相关。然而，相同的氨基酸序列可能存在多种三维结构形态，这些形态被称为异构体。蛋白异构化可能是由于多种因素导致，如翻译后修饰、异源表达、环境因素等。单克隆抗体的异构化是蛋白质降解的常见途径之一。
4D-DIA定量蛋白质组学
4D-DIA定量蛋白质组学是一种新兴的高通量质谱技术，其结合数据独立采集（DIA）策略与四维（4D）分离技术，将蛋白质进行酶切和液相色谱分离，然后通过质谱仪对其进行检测和鉴定，实现高通量、高灵敏度的对生物样本中的蛋白质进行定量分析。4D-DIA应用广泛，包括生物医学研究、疾病诊断、药物研发等领域。
酪氨酸磷酸化定量蛋白组分析
蛋白质磷酸化是真核生物中常见的翻译后修饰，真核细胞的蛋白质磷酸化分为两种，一种是丝氨酸/苏氨酸磷酸化，另一种是酪氨酸磷酸化(Tyrosine phosphorylation，pY)。虽然酪氨酸磷酸所占的比例小，但其在细胞和个体的命运中发挥着极为重要的作用，与癌症等疾病息息相关。研究表明，致癌基因中酪
SEC-MALS分子量检测
SEC-MALS（Size Exclusion Chromatography - Multi-Angle Light Scattering）是一种联用尺寸排阻色谱（SEC）和多角度激光散射（MALS）以精确测量分子质量和分子大小的绝对测定技术。SEC根据不同分子量大小的蛋白通过多孔载体时所用的时间不
互作蛋白质谱鉴定
互作蛋白质谱鉴定是一种利用质谱技术研究蛋白质相互作用的方法，其通过免疫（共）沉淀、亲和纯化等方法分离目标蛋白质复合物；再利用蛋白质酶消化产生肽段，使用液相色谱-质谱联用技术（LC-MS/MS）分析肽段；最后，基于质谱数据，结合生物信息学工具，鉴定和定量互作蛋白。互作蛋白质谱鉴定可以鉴定或验证相互作
基于cIEF的电荷异质性分析
电荷异质性是生物大分子如抗体、酶和蛋白质等的一个关键属性，它影响到分子的稳定性、溶解度和生物活性。脱酰胺、氧化、糖基化、糖化、N末端或者C末端的变化、三维结构的丧失或者二硫键的还原等原因都可能造成电荷异质性改变。由于电荷异质性直接或间接地影响生物大分子的药效和安全性，因此其分析在生物药物的研发和生产
O糖基化位点分析
O糖基化是除N糖基化外另一种重要的蛋白质糖基化修饰，与N糖基化不同的是，O糖链通常附着在丝氨酸（Ser）或苏氨酸（Thr）残基上。O糖基化位点分析通常涉及多个步骤，包括蛋白质提取、蛋白质酶解、富集O糖基化肽段、液相色谱质谱分析等。通过分析O糖基化位点，可以了解蛋白质O糖基化状态的详细信息，以及这种翻
基于离子色谱的电荷异质性分析
在生物制药过程中，尤其蛋白质和抗体药物，电荷异质性分析对于理解和控制生产过程的质量至关重要，荷电状态不同的分子之间的互动可能会影响药物的生物活性、免疫原性、半衰期以及荷电稳定性等，从而影响药物的疗效、稳定性和安全性。离子色谱（Ion Chromatography，IC）是一种广泛应用于生物大分子的电
高通量基因敲除后代谢组学分析
代谢组学通过定量测量细胞内的代谢物可以提供关于生物状态的独特视角，作为系统生物学的一个关键分支，其致力于分析和解释生物体内所有代谢物的综合集合。借助质谱（MS）和核磁共振（NMR）等核心技术，我们可以精准地测量和比较不同条件下的代谢物变化，从而深入理解疾病机制和物质代谢路径。随着科技的进步，尤其是高